реферат
Главная

Рефераты по сексологии

Рефераты по информатике программированию

Рефераты по биологии

Рефераты по экономике

Рефераты по москвоведению

Рефераты по экологии

Краткое содержание произведений

Рефераты по физкультуре и спорту

Топики по английскому языку

Рефераты по математике

Рефераты по музыке

Остальные рефераты

Рефераты по авиации и космонавтике

Рефераты по административному праву

Рефераты по безопасности жизнедеятельности

Рефераты по арбитражному процессу

Рефераты по архитектуре

Рефераты по астрономии

Рефераты по банковскому делу

Рефераты по биржевому делу

Рефераты по ботанике и сельскому хозяйству

Рефераты по бухгалтерскому учету и аудиту

Рефераты по валютным отношениям

Рефераты по ветеринарии

Рефераты для военной кафедры

Рефераты по географии

Рефераты по геодезии

Рефераты по геологии

Рефераты по геополитике

Рефераты по государству и праву

Рефераты по гражданскому праву и процессу

Рефераты по делопроизводству

Рефераты по кредитованию

Рефераты по естествознанию

Рефераты по истории техники

Рефераты по журналистике

Рефераты по зоологии

Рефераты по инвестициям

Рефераты по информатике

Исторические личности

Рефераты по кибернетике

Рефераты по коммуникации и связи

Реферат: Общие пути обмена аминокислот. Пути обезвреживания аммиака в организме

Реферат: Общие пути обмена аминокислот. Пути обезвреживания аммиака в организме

Министерство здравоохранения Российской Федерации

Саратовский   Государственный  Медицинский  Университет

Кафедра  биохимии

Реферат на тему

Общие пути обмена аминокислот.

 Пути обезвреживания аммиака в организме

                                                                            Работу выполнила

                                                                             студентка 12 группы

                                                                          II курса пед/ф-та

                                                                Пасько С.П..

Саратов 2004

Промежуточный обмен аминокислот в тканях.

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в организме, включает катаболические (распад до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот.

Общие пути обмена аминокислот.

    Общие пути  превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.

·     Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами:

1.   Восстановительное дезаминорование ( +2H+)

2.   Гидролитическое дезаминированиие (+H2О)

3.   Внутримолекулярное дезаминирование

4.   Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)

Во всех случаях  NH2- группа аминокислоты высвобождается в           виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.

Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.

·     Трансаминирование реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват =

α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на  кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата.

·     Декарбоксилирование - отщепление карбоксильной группы в виде СО2, образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами, они оказывают сильное фармакологическое действие на множество функций.  Эти реакции являются необратимыми, они катализируютя специфическими  ферментами – декарбоксилазами аминокмлот- которые в качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат ( кроме гистидиндекарбоксилазы и аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток пировиноградной кислоты в качестве кофермента). В живых организмах открыты четыре типа декарбоксилирования аминокислот.

1.   α-декарбоксилирование характерно для тканей животных: от аминокислот отщепляется соседняя от α-углеродного атома карбоксильная группа.

2.   ω-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам

3.   декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования. Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной  кетокислоте.

4.   Декарбоксилирование, связанное  с реакцией конденсацией двух молекул:

Обезвреживание аммиака в организме.

В организме человека подвергается распаду около 70г аминокислот в сутки: при этом освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому крнцентрация аммиака должна  сохраняться на низком уровне (в норме уровень его не превышает 60 мкмоль/л). Концентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной.

Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в мозге, сетчатке, почках и мышцах, является биосинтез глутамина( и, возможно, аспарагина). Поскольку глутамин и аспарагин с мочой выделяются в небольших количествах, было высказано предположение, что они выполняют  скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. 

Часть аммиака легко связывается с  α-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакции; при синтезе глутамина связывается ещё 1 молекула, т.о. нейтрализуются две молекулы аммиака:

Орнитиновый цикл мочевинообразования.

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины (в основном,в печени).Она выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи. Реакции синтеза мочевины, представлены в виде цикла, получившего  название орнитинового цикла   мочевинообразования Кребса.

·     На первом этапе синтезируется макроэргическое соединение              карбамоилфосфат это метаболически активная форма аммиака, используемая в качестве исходного продукта для синтеза ряда других азотистых соединений.

·     На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация карбамоилфосфата и орнитина с образованием

          цитруллина; реакцию катализирует орнитинкарбамоилтрансфераза:

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая, сводится к конденсации цитруллина и аспаргиновой кислоты с образованием аргининосукцината ( эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининсукцинат распадается во второй реакции на аргинин и фумарат поддействием аргининосукцинат-лиазы.

На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы. Суммарная реакция синтеза мочевины без учёта промежуточных продуктов:

Это энергетически выгодная реакция, поэтому процесс всегда протекает в направлении синтеза мочевины.

В состоянии азотистого равновесия организм человека потребляет и соответственно выделяет примерно 15 г  азота в сутки; из экскретируемого с мочой количества азота на долю мочевины приходится около 85% , креатинина-около 5%, аммонийных солей – 3%, мочевой кислоты-1% и на другие формы-около 6%.

Типы азотистого обмена. А м м о н и о т е л и ч е с к и й   т и п  , при котором главным конечным продуктом азотистого обмена является аммиак, свойствен рыбам.  У р е о т е л и ч е с к и й   т и п  обмена - основным конечным продуктом обмена белков является мочевина, характерен для человека и животных.  У р и к о т е л и ч е с к и й  т и п  - главным конечным продуктом обмена является мочевая кислота, характерен для птиц и рептилий.





© 2010 Интернет База Рефератов